Tema 51

La catálisis es el fenómeno por el cual la velocidad de una reacción química se modifica por la presencia de una sustancia —el catalizador— que no se consume de forma neta en el proceso. Se trata de uno de los conceptos centrales de la cinética química, la parte de la química que estudia la rapidez de las reacciones y los mecanismos por los que transcurren. Su importancia es difícil de exagerar: se estima que más del 80 % de los procesos industriales químicos implican al menos una etapa catalítica, y la práctica totalidad de las reacciones que sostienen la vida están catalizadas por enzimas.

El término fue acuñado por Berzelius en 1835 para agrupar observaciones dispersas sobre sustancias que “aceleraban” transformaciones sin aparecer en los productos. Su comprensión moderna se debe al desarrollo de la teoría de las velocidades de reacción —con la ecuación de Arrhenius como pieza clave— y a los trabajos de Ostwald, que en 1909 recibió el Premio Nobel por sus estudios sobre catálisis. En este tema se analizan las características generales de los fenómenos catalíticos y su efecto sobre la energía de activación, sus principales aplicaciones industriales y, finalmente, la naturaleza y el comportamiento de los catalizadores biológicos por excelencia: las enzimas.

1. Características de los fenómenos catalíticos y efecto sobre la energía de activación

Concepto de catalizador

Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción química sin experimentar una transformación química permanente: participa en el mecanismo pero se regenera al final, de modo que una pequeña cantidad basta para transformar grandes cantidades de reactivos. Sus rasgos definitorios son:

• No se consume de forma neta; aparece en etapas intermedias del mecanismo pero se recupera.
• No modifica la termodinámica de la reacción: no altera $\Delta G$, $\Delta H$ ni la constante de equilibrio $K$.
• Actúa en cantidades pequeñas respecto a los reactivos.
• Suele ser específico para una reacción o tipo de reacción.

La energía de activación y la ecuación de Arrhenius

Para que una reacción ocurra, las moléculas de reactivo deben colisionar con orientación adecuada y con energía suficiente para alcanzar un estado intermedio inestable de alta energía: el complejo activado o estado de transición. La barrera energética que debe superarse se denomina energía de activación $E_a$. La dependencia de la constante de velocidad $k$ con la temperatura y con $E_a$ la recoge la ecuación de Arrhenius:

donde $A$ es el factor preexponencial (o de frecuencia), $R$ la constante de los gases y $T$ la temperatura absoluta. Tomando logaritmos:

Esta forma lineal permite determinar $E_a$ experimentalmente a partir de la pendiente de la representación de $\ln k$ frente a $1/T$. El término exponencial $e^{-E_a/RT}$ representa la fracción de colisiones con energía igual o superior a $E_a$: cuanto mayor es la barrera, menor es esa fracción y más lenta la reacción.

Cómo actúa el catalizador: un camino alternativo

El catalizador no rebaja la energía de las moléculas, sino que ofrece un mecanismo alternativo con una energía de activación menor. Al reducir $E_a$, la fracción de colisiones eficaces $e^{-E_a/RT}$ aumenta y, con ella, la velocidad:

siendo $E_a' < E_a$ la energía de activación del camino catalizado. Un descenso de la barrera de tan solo unas decenas de $\mathrm{kJ\,mol^{-1}}$ puede multiplicar la velocidad por varios órdenes de magnitud. En el diagrama de energía frente a coordenada de reacción, el catalizador abre un valle intermedio: la cima única del proceso no catalizado se sustituye por dos (o más) máximos más bajos, correspondientes a las etapas elementales del nuevo mecanismo.

El catalizador no altera el equilibrio

Punto conceptual esencial y fuente de errores frecuentes: el catalizador rebaja por igual la energía de activación de la reacción directa y de la inversa. Por tanto acelera ambas en la misma proporción y no desplaza el equilibrio: la constante $K$ permanece invariable porque depende solo de $\Delta G^{\circ}$:

Lo único que hace el catalizador es que el sistema alcance antes el mismo estado de equilibrio. Tampoco cambia el rendimiento termodinámico ni la espontaneidad: una reacción con $\Delta G > 0$ no se vuelve espontánea por catalizarla.

Tipos de catálisis

Según la relación de fases entre catalizador y reactivos se distinguen:

• Catálisis homogénea. Catalizador y reactivos están en la misma fase (normalmente disolución). Ejemplo clásico: la catálisis ácido-base, o la oxidación de $\mathrm{SO_2}$ por $\mathrm{NO_2}$ en el antiguo método de las cámaras de plomo. Ventaja: gran actividad y selectividad; inconveniente: difícil separación del producto.

• Catálisis heterogénea. Catalizador y reactivos están en fases distintas, casi siempre un sólido sobre el que reaccionan gases o líquidos. Es la más usada en la industria. Transcurre en cinco etapas sobre la superficie: difusión de reactivos, adsorción (a menudo quimisorción, con formación de enlaces con la superficie), reacción superficial, desorción de productos y difusión de estos. Los centros activos de la superficie son los que debilitan los enlaces de los reactivos.

• Catálisis enzimática. Realizada por enzimas en los sistemas biológicos; se trata en el epígrafe 3.

Catálisis positiva y negativa. Promotores y venenos

Aunque el uso más común de “catalizador” se refiere a los que aceleran (catálisis positiva), existen sustancias que disminuyen la velocidad: los inhibidores o catalizadores negativos, que aumentan la energía de activación o bloquean centros activos (por ejemplo, los antioxidantes que frenan la oxidación de alimentos). En catálisis heterogénea intervienen además:

• Promotores: sustancias que, sin ser catalizadores por sí mismas, aumentan la actividad o la estabilidad del catalizador (como el $\mathrm{K_2O}$ y el $\mathrm{Al_2O_3}$ en el catalizador de hierro del proceso Haber).
• Venenos catalíticos: sustancias que se adsorben irreversiblemente y desactivan los centros activos (el plomo y el azufre “envenenan” el platino, de ahí la gasolina sin plomo en los coches con catalizador).

Un caso singular es la autocatálisis, en la que un producto de la reacción actúa como catalizador de la misma, de modo que la velocidad crece a medida que avanza el proceso (por ejemplo, la oxidación del ácido oxálico por permanganato, catalizada por los iones $\mathrm{Mn^{2+}}$ que se van formando).

2. Aplicaciones en la industria

La catálisis es la tecnología que hace viable económica y ambientalmente la química industrial: permite operar a temperaturas y presiones más suaves, con menor consumo energético y mayor selectividad (menos subproductos y residuos). Constituye un pilar de la Química Verde. Los procesos catalíticos más representativos son:

Síntesis de amoniaco (proceso Haber-Bosch)

La fijación industrial del nitrógeno es probablemente la reacción catalítica más importante de la historia, base de los fertilizantes que alimentan a buena parte de la humanidad:

El triple enlace del $\mathrm{N_2}$ es extraordinariamente estable, por lo que sin catalizador la reacción es inviable. Se emplea hierro finamente dividido, con promotores ($\mathrm{K_2O}$, $\mathrm{Al_2O_3}$), a unos 400–450 °C y 150–300 atm.

Fabricación de ácido sulfúrico (proceso de contacto)

La etapa clave es la oxidación catalítica del dióxido de azufre:

catalizada por pentóxido de divanadio $\mathrm{V_2O_5}$ (catálisis heterogénea). El $\mathrm{SO_3}$ se absorbe después para dar ácido sulfúrico, el compuesto químico más producido del mundo.

Fabricación de ácido nítrico (proceso Ostwald)

Oxidación catalítica del amoniaco sobre mallas de platino-rodio:

El NO se oxida luego a $\mathrm{NO_2}$ y este, con agua, produce ácido nítrico.

Craqueo catalítico e industria del petróleo

En las refinerías, el craqueo catalítico fluido (FCC) rompe hidrocarburos pesados en fracciones más ligeras (gasolinas) usando zeolitas (aluminosilicatos porosos con centros ácidos). Las zeolitas son además tamices moleculares que aportan gran selectividad por forma y tamaño. Otros procesos petroquímicos catalíticos son el reformado y la isomerización.

Hidrogenación catalítica

La adición de hidrógeno a dobles enlaces, catalizada por metales como níquel (reacción de Sabatier), paladio o platino, se usa en la industria alimentaria para convertir aceites vegetales insaturados en grasas sólidas (margarinas) y en numerosas síntesis orgánicas.

Polimerización

Los catalizadores Ziegler-Natta (compuestos de titanio y aluminio) permiten polimerizar etileno y propileno a baja presión obteniendo polímeros de estructura regular (polietileno de alta densidad, polipropileno isotáctico).

Catálisis medioambiental: el catalizador de los automóviles

El convertidor catalítico de tres vías de los coches emplea platino, paladio y rodio depositados sobre un soporte cerámico para transformar los gases tóxicos del escape en otros inocuos:

junto con la oxidación de los hidrocarburos no quemados. Es un ejemplo paradigmático de catálisis heterogénea al servicio del medio ambiente.

3. Naturaleza y propiedades catalíticas de las enzimas

Qué son las enzimas

Las enzimas son los catalizadores biológicos: aceleran las reacciones del metabolismo en condiciones compatibles con la vida (temperatura corporal, presión atmosférica, pH próximo a la neutralidad). Químicamente son en su inmensa mayoría proteínas (algunos ARN con actividad catalítica se denominan ribozimas). Su poder catalítico es extraordinario: pueden aumentar la velocidad de una reacción en factores de $10^{6}$ a $10^{17}$, muy por encima de los catalizadores inorgánicos.

El centro activo y la especificidad

La actividad reside en una región concreta de la proteína, el centro activo (o sitio activo): un hueco tridimensional formado por unos pocos aminoácidos que la estructura terciaria acerca en el espacio. En él se une el sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima) mediante interacciones débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas, hidrófobas). De esta arquitectura derivan dos propiedades características:

• Especificidad: cada enzima reconoce un sustrato o un grupo reducido de sustratos, y cataliza un solo tipo de reacción.
• Elevada eficiencia y condiciones suaves, muy superiores a las de la catálisis química convencional.

Muchas enzimas requieren componentes no proteicos para funcionar: cofactores (iones metálicos como $\mathrm{Mg^{2+}}$, $\mathrm{Zn^{2+}}$, $\mathrm{Fe^{2+}}$) o coenzimas (moléculas orgánicas, a menudo derivadas de vitaminas, como el NAD⁺ o el FAD). La parte proteica sin cofactor se llama apoenzima; el conjunto activo, holoenzima.

Modelos de acción: llave-cerradura y ajuste inducido

Para explicar la especificidad se han propuesto dos modelos complementarios:

• Modelo llave-cerradura (Emil Fischer, 1894): el sustrato encaja en el centro activo con una complementariedad geométrica rígida, como una llave en su cerradura.
• Modelo del ajuste inducido (Daniel Koshland, 1958): el centro activo es flexible y cambia de conformación al unirse el sustrato, adaptándose a él y tensando sus enlaces para facilitar la reacción. Es el modelo hoy aceptado.

En ambos casos, el mecanismo básico transcurre en dos etapas: formación del complejo enzima-sustrato (ES) y transformación en producto con regeneración de la enzima:

La enzima rebaja la energía de activación estabilizando el estado de transición, orientando adecuadamente los reactivos y, en muchos casos, aportando grupos catalíticos ácido-base o nucleófilos.

Cinética enzimática: ecuación de Michaelis-Menten

El estudio cuantitativo de la velocidad de las reacciones enzimáticas condujo a Leonor Michaelis y Maud Menten (1913) a la ecuación que lleva sus nombres. Suponiendo el mecanismo anterior y el estado estacionario para ES, la velocidad inicial $v$ depende de la concentración de sustrato $[S]$ según:

donde $V_{\max}$ es la velocidad máxima (cuando toda la enzima está saturada de sustrato) y $K_M$ es la constante de Michaelis, definida como:

$K_M$ equivale a la concentración de sustrato para la cual $v = V_{\max}/2$ y es una medida inversa de la afinidad de la enzima por el sustrato (a menor $K_M$, mayor afinidad). La representación de $v$ frente a $[S]$ es una hipérbola que tiende asintóticamente a $V_{\max}$: a bajas concentraciones la reacción es de primer orden en $[S]$, y a altas concentraciones se satura y pasa a orden cero. Para linealizar los datos se usa la doble inversa o representación de Lineweaver-Burk:

Factores que afectan a la actividad enzimática

• Temperatura: la velocidad aumenta con $T$ (según Arrhenius) hasta un óptimo; por encima, la enzima se desnaturaliza (pierde su estructura terciaria) y la actividad cae bruscamente. En el ser humano el óptimo ronda los 37 °C.
• pH: existe un pH óptimo para cada enzima (la pepsina gástrica actúa a pH ≈ 2; la tripsina intestinal, a pH ≈ 8). Fuera de él, el cambio en la ionización de los aminoácidos del centro activo reduce la actividad.
• Concentración de enzima y de sustrato, según la ecuación de Michaelis-Menten.

Regulación e inhibición

La actividad enzimática se regula, lo que permite controlar el metabolismo. Los inhibidores reducen la actividad:

• Competitivos: se parecen al sustrato y compiten por el centro activo; aumentan el $K_M$ aparente sin cambiar $V_{\max}$ (su efecto se contrarresta aumentando $[S]$).
• No competitivos: se unen a otro lugar de la enzima y reducen $V_{\max}$.

Muchas enzimas son alostéricas: poseen centros reguladores donde se unen activadores o inhibidores que modifican su conformación, y suelen controlar rutas metabólicas por retroinhibición (el producto final inhibe la primera enzima de la ruta). Numerosos fármacos y venenos actúan como inhibidores enzimáticos.

Aplicación didáctica

En el currículo LOMLOE (Real Decreto 217/2022), la cinética química y la catálisis se introducen en Física y Química de 1.º de Bachillerato y se profundizan en Química de 2.º de Bachillerato, donde se estudian la velocidad de reacción, los factores que la modifican, la energía de activación y el papel de los catalizadores. La vertiente enzimática conecta con Biología y con la materia de Física y Química de la ESO al tratar los procesos de la vida y la alimentación, lo que la hace idónea para un enfoque interdisciplinar.

Es un contenido excelente para desarrollar la competencia STEM y para plantear situaciones de aprendizaje contextualizadas: el catalizador del coche y la contaminación, las enzimas de los detergentes, la conservación de alimentos o los procesos industriales locales. La descomposición del agua oxigenada ($\mathrm{H_2O_2}$) con distintos catalizadores (dióxido de manganeso, hígado o patata como fuente de catalasa) es una práctica de laboratorio clásica, segura y muy visual, que permite comparar catálisis inorgánica y enzimática y estudiar el efecto de la temperatura y el pH.

Conviene anticipar los errores frecuentes: creer que el catalizador se consume o aparece en la ecuación global; pensar que desplaza el equilibrio o mejora el rendimiento (solo cambia la velocidad, no la posición de equilibrio); confundir que el catalizador “da energía” a las moléculas en lugar de ofrecer un camino de menor $E_a$; o suponer que aumentar la temperatura siempre acelera una reacción enzimática, ignorando la desnaturalización. El uso de diagramas de energía y de simulaciones interactivas resulta especialmente eficaz para consolidar estas ideas.

Conclusión

La catálisis consiste en aumentar la velocidad de una reacción mediante un catalizador que ofrece un mecanismo alternativo de menor energía de activación, sin consumirse ni alterar la termodinámica ni la posición del equilibrio: acelera por igual las reacciones directa e inversa. La ecuación de Arrhenius cuantifica cómo ese descenso de $E_a$ se traduce en un gran aumento de la constante de velocidad. En la industria, la catálisis —sobre todo heterogénea— es la clave de procesos como el Haber-Bosch, el de contacto, el Ostwald o el craqueo con zeolitas, y de la protección ambiental a través de los convertidores catalíticos. En los seres vivos, las enzimas llevan la catálisis a su máxima expresión de eficiencia y especificidad, descrita cinéticamente por la ecuación de Michaelis-Menten. Comprender los fenómenos catalíticos es, por tanto, comprender a la vez el corazón de la química industrial y el motor de la bioquímica de la vida.